Cuivre — activité enzymatique
et protection cellulaire en un coup d'œil

Que fait le cuivre dans l'organisme ?

Le cuivre est un oligo-élément essentiel que l'organisme humain ne peut pas produire lui-même. Il pénètre dans le corps exclusivement par l'alimentation et y est nécessaire en tant que composant de nombreuses enzymes. L'Autorité européenne de sécurité des aliments (EFSA) a évalué plusieurs avis scientifiques sur le cuivre, sur la base desquels la Commission européenne a publié des allégations de santé autorisées.

Contrairement à de nombreux autres oligo-éléments, le cuivre existe dans l'organisme sous deux degrés d'oxydation : Cu⁸ et Cu²⁺. Cette alternance entre les degrés d'oxydation permet aux enzymes contenant du cuivre de transférer des électrons — un processus qui joue un rôle documenté dans des processus métaboliques allant du transport du fer à la protection contre les radicaux libres.

Les sections suivantes résument les trois allégations autorisées par l'UE concernant le cuivre qui sont traitées sur cette page. Chaque allégation est scientifiquement vérifiée et reproduite dans le libellé exact du règlement (UE) n° 432/2012.

Le cuivre dans les processus enzymatiques

Le corps humain contient environ 80–120 mg de cuivre, réparti entre le foie, le cerveau, le cœur, les reins et les muscles squelettiques. Malgré cette faible quantité totale, le cuivre est un composant de plus de 30 enzymes différentes, appelées cupro-enzymes. Voici quelques-unes des plus connues :

• Céruloplasmine : cette protéine plasmatique contient six atomes de cuivre et est responsable de l'oxydation du fer avant qu'il ne puisse se lier à la transferrine.
• Cytochrome c oxydase : dernière enzyme de la chaîne respiratoire mitochondriale, elle transfère des électrons vers l'oxygène. Le cuivre y participe directement à la chaîne de transport des électrons.
• Lysyl oxydase : cette enzyme relie les fibres de collagène et d'élastine dans le tissu conjonctif. Elle a besoin de cuivre pour sa fonction catalytique.
• Superoxyde dismutase (SOD1) : la forme cytosolique contient du cuivre et du zinc et transforme les anions superoxydes en peroxyde d'hydrogène, qui est ensuite dégradé par les catalases.

Le cuivre et le métabolisme du fer

L'interaction entre le cuivre et le fer est un lien bien décrit dans la science de la nutrition. Sans une céruloplasmine fonctionnelle, le fer ne peut pas être mobilisé efficacement à partir des tissus de stockage. Dans le foie, le fer est stocké sous forme de ferritine. Pour être transporté vers d'autres organes, il doit d'abord être oxydé — une étape qui nécessite l'activité ferroxydase de la céruloplasmine.

Un processus similaire se produit dans l'intestin grêle : l'enzyme membranaire héphaestine, contenant du cuivre, permet l'oxydation du fer du côté basolatéral des entérocytes avant son passage dans le plasma sanguin. Les deux enzymes — céruloplasmine et héphaestine — nécessitent le cuivre comme composant fonctionnel.

Système nerveux et neurotransmetteurs

Dans le système nerveux, le cuivre participe à la biosynthèse de plusieurs neurotransmetteurs. L'enzyme dopamine-β-hydroxylase transforme la dopamine en noradrénaline — une réaction qui ne peut avoir lieu sans cuivre. De même, la peptidylglycine-α-amidante mono-oxygénase (PAM) dépend du cuivre et participe à l'activation d'hormones neuropeptidiques.

De plus, le cuivre joue un rôle dans la myelinisation des fibres nerveuses. La cytochrome c oxydase, qui contient du cuivre, fournit l'énergie nécessaire à la synthèse de la gaine de myeline par les oligodendrocytes.

Une contribution antioxydante documentée

Les espèces réactives de l'oxygène (ERO) apparaissent comme des sous-produits du métabolisme cellulaire normal, en particulier dans les mitochondries. Parmi les mécanismes de protection propres à l'organisme figurent les enzymes antioxydantes, dont la superoxyde dismutase. La variante cytosolique (SOD1) est une enzyme contenant du cuivre et du zinc, qui transforme les radicaux superoxydes en peroxyde d'hydrogène.

Ce processus fait partie d'une cascade en plusieurs étapes : le peroxyde d'hydrogène est ensuite dégradé par les catalases et les glutathion peroxydases. La fonction de la SOD1 dépend directement de la disponibilité du cuivre, car celui-ci se trouve au centre catalytique de l'enzyme et permet le transfert d'électrons.